Just another WordPress.com site

ENZIM

            Adalah suatu protein yang berperan sebagai biokatalisator dan kerjanya spesifik dimana protein adalah gabungan beberapa asam amino dimana satu sama lainnya diikat suatu ikatan peptida. Enzim menurut Belzelius (1837) bahwa katalis merupakan zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat tersebut tidak ikut bereaksi.

            Pastuer (fermentasi), Buchner cairan yang berasal dari ragi tanpa adanya sel hidup dapat menyebabkan fermentasi gula menjadi alkohol dan CO2 sehingga kata enzim (en = didalam dan zyme =  ragi) jad enzim berarti didalam ragi.

Sumner (1926) enzim dikenal pertama kali sebagai protein dengan mengisolasi urease dari jack bean yang dapat menguraikan urea menjadi CO2 dan NH3. Sejak tahun 1926 pengetahuan tentang enzim berkembang dengan cepat.

Enzim monomerik terdiri dari 1 rantai pelipeptida (kumpulan ikatan peptida) contoh: pepsin. Enzim oligomerik adalah suatu enzim dimana terdiri dari beberapa rantai polipeptida, contoh: laktat dehidrogenase (LDH).

Enzim diproduksi oleh sel-sel yang hidup, sebagaian besar enzim bekerja didalam sel dan disebut enzim intra seluler, contoh: enzim katalase yang berfungsi menguraikan senyawa peroksida (H2O2) yang bersifat racun menjadi air (H2O) dan oksigen (O2). Enzim-enzim yang bekerja diluar sel (ektraseluler), contoh: amilase, lipase, protease dll).

Fungsi enzim:

1.    Sebagai biokatalisator suatu reaksi kimia baik secara in vivo maupun secara in vitro (dapat mempercepat reaksi 108-1011 kali).

2.    Mampu menurunkan energi aktifasi  suatu reaksi kimia.

3.    Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.

Sifat enzim:

1.    Hanya mengubah kecepatan reaksi (tidak mengubah produk akhir atau keseimbangan reaksi).

2.    Bekerja secara spesifik (hanya mempengaruhi substrat tertentu saja).

3.    Merupakan protein.

4.    Diperlukan dalam jumlah yang sedikit.

5.    Bekerja secara bolak-balik.

6.    Dipengaruhi oleh faktor lingkungan.

Faktor-faktor yang mempengaruhi reaksi enzimatik

1.    Suhu/temperatur

Ada temperatur yang bisa bekerja secara optimum, temperatur tidak tentu 37oC. Protein mengalami denaturasi, sifat fisik/kimia hilang.

2.    Derajat keasaman (PH)

PH yang ekstrim tidak sesuai dengan dengan enzim. PH meningkat maka semakin basa muatan negatif semakin banyak dan sebaliknya. PH optimum adalah PH dimana terjadi ikatan enzim substrat komplek yang terbanyak.

3.    Kadar substrat dan enzim

Dalam keadaan seimbang, tubuh dalam keadaan normal tidak ada kelebihan/kekurangan substrat/enzim.

4.    Modifier

Senyawa yang mampu mempengaruhi aktifitas reaksi enzimatik. Modifier positif disebut aktifator  (ion logam Mn, Mg, Ca dan substrat). Modifier negatif disebut inhibitor.

Komponen penyusun enzim

1.    Apoenzim

Bagian aktif enzim yang tersusun atas protein yang bersifat labil (mudah berubah) terhadap faktor lingkungan.

2.    Kofaktor

Yaitu komponen non protein yang berupa: ion-ion anorganik (aktifator) berupa logam yang berikatan lemah dengan enzim, Fe, Ca, Mn, Zn, K, Co. Ion klorida, ion kalsium merupakan contoh ion anorganik yang membantu enzim amilase mencerna karbohidrat (amilium).

Gugus prostetik

Berupa senyawa yang berikatan kuat dengan enzim, FAD (Flavin Adenin Dinucleotida), biotin dan heme.

Koenzim

Berupa molekul organik non protein kompleks, seperti NAD (Nikotineamide Aenine Dinucleotide), koenzim-A, ATP dan vitamin yang berperan dalam memindahkan gugus kimia, atom, atau elektron dari satu enzim ke enzim lain. Holoenzime adalah enzim yang terikat dengan kofaktor.

Tatanama dan klasifikasi enzim menurut IUB ( Internasional Unit Bioemistry)

Nama pokok terdiri dari 2 baian yang didepannya diambil dari nama substrat dan dipisahkan oleh tanda (.) kemudian diikuti nama kelas diberi akhiran ASE, contoh: amilase, protease dll). Ada juga penamaan kelompok enzim sesuai dengan fungsinya, seperti: hidrolase, transferase, oksidoreduktase. Apabila diperlukan dapat diberi informasi tambahan seperti: Malat: NAD Oksidoreduktase (dekarboksilase). Suatu enzim hanya bekerja secara khas/spesifik terhadap suatu substrat tetentu, seperti: urease sebstratnya hanya urea, amilase (amilum), protease (protein) dll.

Kode enzim (terdiri dari 4 deret angka) yaitu:

Pertama : kelas enzim

Kedua : subkelas enzim

Ketiga : subsubkelas enzim

Keempat : nama spesifiknya

Suatu enzim hanya bekerja secara khas/spesifik terhadap suatu substrat tertentu (amilium, protease dll).

Enzim mempunyai kekhasan reaksi bila enzim tersebut mempunyai kekhasan terhadap suatu reaksi, contoh: asam amino tertentu dapat mengalami berbagai reaksi dengan barbagai enzim.

Menurut jenis reaksi

1.    Oksido reduktase

Mengkatalisir reaksi oksidasi, reduksi ada proses pelepasan (oksidasi) dan penangkapan elektron (reduksi). Reaksi = oksidasi – reduksi, enzim = oksido – reduktase.

2.    Transferase

Sekelompok enzim yang mengkatalisir proses pemindahan gugus dari 1 substrat menuju ke substrat yang lain, sperti enzim metiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase, asiltransferase dan amino transferase (transaminase).

3.    Hidrolase

Sekelompok enzim yang mengkatalisir reaksi hidrolisa yang mana proses ini memerlukan air.

4.    Liase

Proses pemecahan yang tidak memerlukan air dan H2O tapi malah menghasilkan H2O ditandai dengan terbentuknya ikatan rangkap. Ciri-ciri akhir suatu reaksi membentuk ikatan rangkap pada rantai utama, adisi (proses ikatan rangkap pada rantai utama).

5.    Isomerase

Reaksi isomerasi menjadi sekelompok enzim yang mengandung isomerasi, enzim yang mengkatalisis perubahan intramolekuler, seperti perubahan glukosa menjadi fruktosa, senyawa L menjadi D atau Sis menjadi Trans, contoh enzim golongan ini adalah ribulosaposat epimerase dan glukosaposfat isomerase.

6.    Ligase

Sekelompok enzim yang mengkatalisir reaksi gabungan reaksinya penggabungan. Penggabungan akan membentuk ikatan C-O, C-S, C-N, atau C-C. Contoh : enzim ini adalah glutamin sintetase dan pirufat karboksilase.

Cara kerja enzim

Cara kerja enzim dijelaskan dengan teori:

1.    Teori gembok dan anak kunci (lock and key theory)

Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk kompleks, seperti kunci yang masuk dalam gembok dalam kompleks substrat dpat bereaksi dengan energi aktifasi yang rendah kemudian kompleks lepas dan melepaskan produk serta membebaskan enzim.

2.    Teori kecocokan  yang terinduksi (induced fit theory)

Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupi substrat membentuk kompleks lalu produk sudah terlepas, enzim tidak aktif menjadi bentuk yang lepas sehingga substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.

About these ads

Leave a Reply

Fill in your details below or click an icon to log in:

WordPress.com Logo

You are commenting using your WordPress.com account. Log Out / Change )

Twitter picture

You are commenting using your Twitter account. Log Out / Change )

Facebook photo

You are commenting using your Facebook account. Log Out / Change )

Google+ photo

You are commenting using your Google+ account. Log Out / Change )

Connecting to %s

Follow

Get every new post delivered to your Inbox.